米氏方程米氏方程求vm和km的方法 _知識經驗

文章插圖
大家好,小跳來為大家解答以上的問題。米氏方程求vm和km的方法，米氏方程這個很多人還不知道,現在讓我們一起來看看吧！
1、對于簡單的酶促反應E＋S＝＝ES → E＋P 雙曲線方程可以寫成：Vmax[S]V＝——————（3.1）Km＋[S]這個方程稱為Michaelis-Menten方程，是在假定存在一個穩態反應條件下推導出來的，其中 Km 值稱為米氏常數， Vmax是酶被底物飽和時的反應速度，[S]為底物濃度。
2、由此可見Km值的物理意義為反應達到1/2Vmax的底物濃度，單位一般為mol/L，只由酶的性質決定，而與酶的濃度無關。
3、可用Km的值鑒別不同的酶。
4、當底物濃度非常大時，反應速度接近于一個恒定值。
5、在曲線的這個區域，酶幾乎被底物飽和，反應相對于底物S是個零級反應。
6、就是說再增加底物對反應速度沒有什么影響。
7、反應速度逐漸趨近的恒定值稱為最大反應速度Vmax 。
8、對于給定酶量的Vmax可以定義為處于飽和底物濃度的起始反應速度n 。
9、對于反應曲線的這個假一級反應區的速度方程可寫成一種等價形式：n（飽和時）＝Vmax＝k[E][S]0＝k[E]total＝k cat[ES] （3.2）速度常數k等于催化常數k cat，k cat是ES轉化為游離的E和產物的速度常數。
10、飽和時，所有的E都是以ES存在。
11、方程（3.2）中還有另一個簡單的關系式：Vmax＝k cat [E]total 。
12、從中得出：k cat＝Vmax / [E]total 。
13、k cat的單位是s－1 。
14、催化常數可以衡量一個酶促反應的快慢。
15、米氏常數Km是酶促反應速度n為最大酶促反應速度值一半時的底物濃度。
16、這可通過用[S]取代米氏方程（3.1）中的Km證明，通過計算可得n＝Vmax /2 。
【米氏方程米氏方程求vm和km的方法】17、雙倒數作圖酶促反應中的Km和Vmax值有幾種測量方法。
18、固定反應中的酶濃度，然后分析幾種不同底物濃度下的起始速度，就可獲得Km和Vmax值。
19、但直接從起始速度對底物濃度的圖中確定Km或Vmax值是很困難的，因為曲線接近Vmax時是個漸進過程。
20、所以通常都是利用米氏方程的轉換形式求出Km和Vmax值。
21、常用的米氏方程轉換形式是Lineweaver-Burk方程，也稱為雙倒數方程。
22、1 Km 1　1——＝ ———·——＋———（3.9）n Vmax [S] Vmax使1/ v 對1/[S]作圖，可以獲得一條直線（如左圖）。
23、從直線與x軸的截距可以得到1/Km的絕對值；而1/Vmax是直線與y軸的截距。
24、雙倒數作圖直觀、容易理解，為酶抑制研究提供了易于識別的圖形。
本文到此分享完畢，希望對大家有所幫助。

米氏方程 米氏方程求vm和km的方法

米氏方程米氏方程求vm和km的方法