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北大蛋白質功能設計研究獲新進展


 北大蛋白質功能設計研究獲新進展——“嫁接”關鍵氨基酸殘基實現蛋白質結合功能 。【北大蛋白質功能設計研究獲新進展】 北京大學理論生物學中心/化學與分子/shipinanquan/14867.html學院來魯華教授領導的課題組在功能蛋白質設計方面取得可喜進展，其研究成果發表于近日出版的《美國科學院院刊》（《PNAS》）上 。
 蛋白質在生命活動中占有非常重要的地位，幾乎所有的生命活動都需要蛋白質的參與 。在功能各異的蛋白質履行生命功能的過程中，它們不斷地與其他分子（如蛋白質、核酸、小分子等）發生相互作用 。相互作用的兩個蛋白質，就有如“鎖”和“鑰匙”的關系 。鑰匙有各種各樣的形狀，但是只要它們的關鍵部分“齒紋”一樣，就能夠具備同樣的功能——打開同一把鎖 。來魯華教授領導的課題組研究的目的，就是將一個蛋白質行使功能的關鍵“齒紋”（氨基酸殘基），復制（“嫁接”）到另一個結構完全不同的蛋白質上，使后者具有打開同一把“鎖”的功能（和同一個蛋白質結合） 。
 兩種蛋白質結合時，往往會有少數幾個非常關鍵的殘基，對結合起到主要作用 ?；谶@種情況，該課題組發展了一種“蛋白質關鍵殘基嫁接”的方法，用于將一個蛋白質的關鍵功能性殘基“嫁接”到另一個不同結構的蛋白質上，并將這種方法應用到了實際體系的研究中，并獲成功 。例如，促紅細胞生成素（EPO）通過和它的受體（EPOR）相互作用，促進紅細胞的分化和成熟 。而將EPO上的關鍵功能性殘基“嫁接”到一個結構完全不同的PH結構域蛋白（結構域是一種存在于多種信號轉導蛋白和細胞骨架蛋白中的大約由120個氨基酸組成的功能性區域）上后，PH蛋白便具有了和EPOR結合的功能，而這種功能在自然界中是不存在的 。研究人員解釋說，這種方法有可能得到廣泛應用，實現蛋白質功能的自由設計 。