氨基酸（英文名：amino acid）是分子中含有羧基（-COOH)和氨基(-NH2）的有機化合物 。2氨基酸的化學式為RCH(NH2)COOH，其外觀呈無色結晶或粉末狀，熔點通常在200℃以上 ， 能溶于強酸或強堿中，難溶于乙醇和乙醚等有機溶劑 。34氨基酸分子中既含有堿性的氨基，也含有酸性的羧基，溶于水時主要形成兩性離子，因此，氨基酸不僅能與酸反應，也能與堿反應 。5氨基酸是生命有機體的重要組成部分 ， 在生命體內物質代謝調控和信息傳遞方面扮演著重要的角色 。作為生命體蛋白質的基本組成單位，氨基酸在人和動物的營養健康方面發揮著重要的作用 ， 已廣泛應用于醫藥、食品、飼料、化妝品、生物降解塑料等領域 。3
研究歷史
發現歷史
1820年，Braconnot在明膠、羊毛和肌肉的水解物中首次發現了甘氨酸和亮氨酸 。之后，Bopp等人又陸續從蛋白質的水解物中發現酪氨酸和絲氨酸 。1850年，在實驗室也用化學合成法制成了氨基酸 。1866年 ， 德國Ritthausen博士用硫酸水解小麥面筋，分離得到谷氨酸 。1872年，Hlasiwitz和Habermaan用酪蛋白水解也制得了谷氨酸 。日本池田菊苗教授也從海帶中提取得到谷氨酸 。1886年，精氨酸由德國人蘇爾茨和斯泰格從白羽扇豆芽中首先發現的 。1904年，德國化學家柯塞爾又從許多蛋白質降解產物中發現了它 。它的西文命名來自拉丁文“銀”，因為它能與銀鹽結合形成化合物 。它的學名是2-氨基-5-胍基-戊酸，在魚的精子中含量豐富，這可能是我們稱它為精氨酸的緣由 。苯丙氨酸是1881年由蘇爾茨從一些植物中發現的，它也是蛋白質的基本組分 。賴氨酸是1889年由德國化學家德雷斯切爾從水解酪蛋白的產物中發現的 。1896年，柯塞爾發現了組氨酸的存在 。6直至1935年 ， 世界各國共發現了二十多種氨基酸 。2
天文學家與天體化學家已發現，生命所需的所有材料遍布整個銀河系 。這些化學原料不僅包括氧、氮、碳之類的元素，還有氨基酸這種復雜的分子，通過許多媒介，從隕石到行星間的沙塵微粒，降落在行星、月球、小行星上 。7
工業發展歷史
1908年，人們發現谷氨酸鈉是鮮味的強化劑，從而開始了工業化生產氨基酸的歷史 。在此后的近50年中，谷氨酸的生產都是以大豆或面筋蛋白為原料，采用酸水解后分離提取的方法 。1957年，日本科學家Kinoshita等人發現，在培養某些微生物時會產生谷氨酸的積累 ， 從此揭開了微生物發酵方法生產氨基酸的歷史新篇章 。谷氨酸是第一種應用發酵法進行工業化生產的氨基酸 。81961年，Nakayama等人從谷氨酸棒桿菌分離到一株高絲氨酸營養缺陷型菌種；1969年，Shhe和Sano則獲得了一株蛋氨酸和蘇氨酸雙重營養缺陷型黃色短桿菌菌種 。這兩個菌種的發現使賴氨酸的工業化生產成為可能 。1974年，CoAtes和Nester發現了一株β·噻吩丙氨酸抗性的枯草桿菌突變株，該菌株能解除L-苯丙氨酸的負反饋調節；1981年，Goto等人從乳酸發酵桿菌分離得到一株p-氟苯丙氨酸和5-甲基色氨酸抗性的突變株，屬于酪氨酸缺陷型 。9自20世紀70年代以來，幾乎對所有氨基酸的發酵法生產都進行了研究和開發，已經工業化生產的除了上述三種氨基酸外，還有精氨酸、谷氨酰胺、亮氨酸、異亮氨酸、脯氨酸、絲氨酸、蘇氨酸及纈氨酸等 。10
生理作用
氨基酸是蛋白質的基本組成單位 。人體內蛋白質是生命的基礎 ， 而體內每時每刻都在合成蛋白質，合成蛋白質就需要氨基酸原料 。11作為構成蛋白質分子的基本單位，氨基酸是構成人體最基本的物質之一 。氨基酸在人體內通過代謝可以發揮下列一些作用：
傳遞遺傳信息
生物體都是由蛋白質構成的 。成為各種生命活動之源的化學反應也是由酶活動維持的 。恩格斯的名言：“生命是蛋白質的存在形式”就是指這種情況 。DNA的遺傳信息，是合成蛋白質的指令，我們把它叫做“生物的模板” 。蛋白質是由氨基酸序列構成的 。所以按著“模板”合成蛋白質 ， 就是按照遺傳信息特定的氨基酸順序排列組合 。DNA遺傳信息的傳遞是通過堿基互補 ， 將信息傳給RNA(核糖核酸)，即所謂的“轉錄” 。根據這個RNA的信息，由RNA又將需要的氨基酸連接起來，即所謂的“翻譯” 。這時，DNA的三個堿基為一種氨基酸的密碼，由于三個堿基一組構成一個密碼，因此被稱做“三聯密碼” 。12
合成組織蛋白質
蛋白質是組織細胞的主要組成成分 ， 因此 ， 參與構建各種組織細胞是蛋白質最重要的功能 。膳食和動物飼料中必須提供足夠質和量的蛋白質 ， 才能滿足組織細胞的生長、更新和修補的需要 。13
變成含氨物質
氨基酸是合成許多重要生理功能的含氮化合物，比如核酸、兒茶酚胺類激素、煙酰胺、甲狀腺激素、一些神經介質的重要原料 。這些具有重要生理作用的物質，是正常生命活動中所必需的 。1314
氧化供能或轉變為碳水化合物和脂肪
體內蛋白質降解成氨基酸之后，經脫氨基作用生成的α-酮酸可以直接或間接參加三羧酸循環而氧化分解 。每克蛋白質在體內氧化分解產生17.19 kJ能量 ， 與氧化1 g葡萄糖相當，是體內能量來源之一 。一般情況下，把價格較高的飼料蛋白用作供能物質在生產中是不經濟的 ， 蛋白質的這種作用可由糖及脂來代替 。13
營養價值
【氨基酸是什么？研究歷史生理作用】一般情況下 ， 包含營養必需氨基酸種類多和數量多的蛋白質的營養價值就會高一些 。因為動物性蛋白質包含的營養必需氨基酸的種類和比例與人體需要是接近的，故營養價值是較高的 。而混合食用營養價值比較低的蛋白質的話，營養必需氨基酸能相互補充，使營養價值有所提高，這就是食物蛋白質的互補作用 。14
生物體內的作用
氨基酸代謝途徑
組成蛋白質的20種基本氨基酸在化學結構上都含有α-氨基（脯氨酸除外）和α-羧基，因此它們有共同的代謝規律 。氨基酸脫掉氨基，形成α-酮酸 。脫下的氨基合成尿素排出體外，或參與體內堿基等重要含氮化合物合成 。氨基酸脫氨基后生成的α-酮酸可以再合成氨基酸，或轉變成糖、乙酰CoA和酮體等，也可能氧化成CO2和水，并釋放出能量以供機體需要 。15

文章插圖

肽鍵和肽的合成
肽鍵存在于蛋白質和肽分子中，是由一個氨基酸的α-羧基與另一個氨基酸的α-氨基縮合形成的酰胺鍵 。16


文章插圖

肽由兩個或更多氨基酸通過肽鍵連接而成 。肽分子中的氨基酸是不完整的，其氨基失去了氫，羧基失去了羥基，因而被稱為氨基酸殘基 。16由2個氨基酸形成的肽稱為二肽，3個氨基酸形成的肽稱為三肽 。一般10個以下氨基酸形成的肽稱為寡肽，由10個以上氨基酸形成的肽稱為多肽 。多個氨基酸通過肽鍵連接而形成的鏈狀結構稱為多肽鏈，多肽鏈中形成肽鍵的原子和α-碳原子交替重復排列構成主鏈骨架 ， 而伸展在主鏈兩側的R基被稱為側鏈 。蛋白質分子結構可含有一條或多條共價主鏈和許多側鏈 。多肽鏈的結構具有方向性 。一條多肽鏈有兩個末端，有自由α-氨基的一端稱為氨基末端或N端;有自由α-羧基的一端稱為羧基末端或C端 。17


文章插圖

理化性質
物理性質
氨基酸為無色結晶或粉末狀，都有各自特殊的結晶形狀 。氨基酸的熔點都很高，通常在200℃以上，熔融時會分解并放出CO2 。3各種氨基酸水中的溶解度差別很大，酪氨酸和胱氨酸在常溫的水中溶解度很低 。除脯氨酸外，所有氨基酸均能溶解于強酸或強堿中，均難溶于乙醇和乙醚等有機溶劑 。34不同氨基酸的味道有所不同 ， 有的無味、有的味甜、有的味苦 ， 谷氨酸的單鈉鹽有鮮味 ， 是味精的主要成分 。4
除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性 ， 能使偏振光平面向左或向右旋轉，左旋者通常用（一）表示，右旋者用（十）表示 。4氨基酸的旋光性和旋光度取決于它的R基性質，且與溶液pH有關 ， 因為在不同的pH下氨基和羧基的解離狀態不同 。用測定比旋光度的方法可以測定氨基酸的純度 。氨基酸的另一個重要光學性質是對光有吸收作用 。20種蛋白質氨基酸在可見光區（380～780nm）都沒有光吸收，但在遠紫外區（<220nm）均有光吸收 ， 在近紫外區（220～300nm）只有苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸3種氨基酸有光吸收能力 ， 三者的最大吸收波長分別為259nm、279nm和278nm 。蛋白質一般都含有這3種氨基酸殘基，所以其最大光吸收大約在280nm波長處 。34
化學性質
兩性電離和等電點
氨基酸分子中既含有堿性的氨基（-NH2） ， 也含有酸性的羧基（-COOH），因此氨基酸是一種兩性電解質 。在溶于水時主要形成兩性離子，它不僅能與酸反應，也能與堿反應，反應式如下：18


文章插圖

上述平衡移動與溶液的pH值有關，調節溶液的pH值 ， 使溶液中的氨基酸幾乎全部以偶極離子形式存在，在直流電場中既不向陰極移動，又不向陽極移動 ， 此時的pH值稱為該氨基酸的等電點，以pI表示 。18
化學反應
成肽反應
兩個α-氨基酸分子在存在酸或堿的條件下受熱，一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基脫水縮合而成的酰胺鍵（-CONH-）稱為肽鍵 ， 所得到的化合物稱為肽 。19


文章插圖

α-氨基參加的反應
桑格反應由弗雷德里克·桑格首先發現，是氨基酸與2,4-二硝基氟苯的反應 。在弱堿性、暗處、室溫或40℃條件下，氨基酸的α-氨基很容易與2,4-二硝基氟苯反應.生成黃色的2,4-二硝基苯氨酸，反應過程如下：20


文章插圖

埃德曼降解法是瑞典科學家埃德曼創立的連續測定蛋白質或肽鏈N-末端氨基酸殘基序列的經典方法，又稱埃德曼降解或PITC反應 ， 是氨基酸與苯異硫氰酸苯酯的反應 。在弱堿性條件下，氨基酸的α-氨基可與PITC反應生成相應的苯氨基硫代甲酰氨基酸（簡稱PTC-氨基酸） 。在酸性條件下 ， PTC-氨基酸環化形成在酸中穩定的苯乙內酰硫脲氨基酸（簡稱PTH-氨基酸），可用于鑒定多肽或蛋白質的N端氨基酸，反應過程如下：20


文章插圖

氨基酸的α-氨基與熒光胺反應如下：21


文章插圖

α-羧基參加的反應
氨基酸在有HCI（干氯化氫氣）存在下與無水甲醇或乙醇作用即產生氨基酸甲酯或乙酯，反應如下：22


文章插圖

?；被嵬琍CL5或PCL3在低溫下起作用，其-COOH基即可變成-COCI基 ， 反應如下：22


文章插圖

在體外，氨基酸酯與氨（在醇溶液中或無水狀態）作用即可形成氨基酸酰胺，反應如下：22


文章插圖

可以通過?；王セ葘⒆杂砂被嶙優轷；被峒柞?，然后與聯氮和HNO2作用便變成送氮化合物，反應如下：22


文章插圖

α-氨基和α-羧基共同參加的反應
與茚三酮的反應：凡含有α-NH2的氨基酸與茚三酮反應均可生成紫色化合物，反應十分靈敏，幾個微克氨基酸就能顯色 。根據反應所生成的紫色的深淺，在570nm比色可知氨基酸的含量 。多肽或蛋白質也能與茚三酮反應，但肽越大，靈敏度也越差 。脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應 ， 則生成黃色產物 ， 光吸收波長在440nm 。反應如下：21


文章插圖

側鏈R基參加的反應
與5，5′-雙硫基-雙（2-硝基苯甲酸）反應：反應中1分子的半胱氨酸引起1分子的硫硝基苯甲酸的釋放 。它在pH值=8.0時，在412nm波長處有強烈的光吸收，可用分光光度法定量測定-SH基 。反應如下：21


文章插圖

檢測方法
化學法
甲醛滴定法
甲醛滴定法是在中性或弱堿性水溶液中，α- 氨基酸與甲醛反應生成亞甲基亞氨基衍生物,亞甲基亞氨基衍生物用堿滴定，從而得到樣品中總氨基酸含量的方法 。此法簡單易行、快速方便 ， 但準確度差，終點較難掌握 。23
凱氏定氮法
通過測定樣品中總氮的含量，然后根據蛋白質和氨基酸中的氮含量，得知含氮的氨基酸、蛋白質的總量 。常見的方法有常量法、微量法、自動定氮法、半微量法及改良凱氏法等多種 。該方法準確度高，但操作步驟復雜、試劑耗量多、測定周期長 。24
高效液相色譜法
柱前衍生HPLC法分析氨基酸具有分析時間較短、方法靈活多樣、靈敏度高的優點 ， 常用的衍生試劑有鄰苯二甲醛（OPA)、異硫氰酸苯酯（phenylisothiocyanate,PITC）、異硫氰酸丁酯（bultylisothiocyanate，BITC）等 。PITC可同時測定伯氨酸和仲氨酸 。25
分光光度法
在生物大分子的定量分析中，分光光度法是常用的方法 ， 測定的溶液按顏色可分兩大類：一類為有色溶液，由生物大分子與化學試劑反應生成的有色產物 。另一類是無色溶液，由于生物大分子的分子結構中含有發色團，如蛋白質分子中含有芳香族氨基酸（色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸），在280 nm處產生最大吸收，利用它們的最大吸收峰就可以進行分光光度測定 。26
質譜法
質譜法分析氨基酸是近年來發展起來的高靈敏分析技術 。是將化合物形成離子和碎片離子，按其質荷比（m/z）的不同進行分離測定 。包括氣相色譜一質譜聯用（GC-MS）、串聯自色譜一質譜聯用（HPLC-MS）等 。25
毛細管電泳法
高效毛細管電泳法（HPCE）是利用離子在電場力作用下遷移速度的不同對組分進行分離和分析的技術 。該法柱效高、分離速度快、樣品用量小、儀器簡單，特別適用于氨基酸、核酸等生物分子的測定 。高效毛細管電泳法主要分為毛細管區帶電泳（CZE）、膠束電動毛細管色譜（MEKC）、毛細管凝膠電泳（CGE）等 。25
應用領域
氨基酸作為生命體蛋白質的基本組成單位，在人和動物的營養健康方面發揮著重要的作用 。目前已廣泛應用于醫藥、食品、飼料、化妝品、生物降解塑料等領域 。3
食品領域
在食品工業中，氨基酸可以用來作為食品添加劑（如調味劑、營養強化劑、抗氧化劑等）來改善食品的風味及品質 。添加氨基酸（或氨基酸鹽）來改善食品風味是由于氨基酸及其鹽類本身具有酸、甜、苦、鮮等味道（如谷氨酸鈉有鮮味、甘氨酸有甜味），以及氨基酸（或氨基酸鹽）可與還原糖發生美拉德反應并產生各種風味（如在制造糕點時加入L-賴氨酸鹽酸鹽、L-組氨酸鹽酸鹽、DL-丙氨酸能使食物香味更濃） 。27
飼料領域
氨基酸在飼料行業的應用是氨基酸應用最主要的一個方面 。用于飼料添加劑的主要有甲硫氨酸、賴氨酸、蘇氨酸、色氨酸、谷氨酸、精氨酸、甘氨酸、丙氨酸8種氨基酸 。其中應用范圍最廣的是甲硫氨酸和賴氨酸，占飼料工業的95%以上，其次是蘇氨酸、色氨酸和精氨酸 。氨基酸飼料的主要作用是能夠促進動物生長發育、增強肉質品質等 。328
醫藥領域
氨基酸參與體內代謝和各種生理功能活動，因此可以用來治療多種疾病 。在醫藥上用量最大的是氨基酸輸液 。手術后或燒傷等病人需大量補充蛋白質營養，可注射各種氨基酸混合液，即氨基酸輸液 。復合氨基酸注射液含氨基酸濃度高、體積小、無熱源物質與過敏物質，比水解蛋白好 。此外，許多氨基酸及其衍生物可用來治療多種疾病 。29如精氨酸、谷氨酸作為肝昏迷搶救藥；組氨酸用于治療胃及十二指腸潰瘍和肝炎等；賴氨酸大量用于強化食品和飼料 。另一類以游離態存在于中藥中，稱為天然游離氨基酸 ， 也具有一些特殊的生物活性 。如使君子中的使君子氨酸和鶴鵡茶中的海人草氨酸是驅蜘蟲的有效成分；南瓜子中的南瓜子氨酸有抵制血吸蟲幼蟲生長發育的作用；天冬、玄參和棉根中的天門冬素具止咳平喘作用、三七中的三七素具有止血作用 。30
化妝品領域
由于氨基酸產品易被皮膚吸收 ， 可促進老化和干燥的表皮細胞重新恢復彈性，從而延緩表皮細胞的衰老；另外氨基酸制成的保濕劑，因其具有良好的持續保濕能力、較低的黏感和良好的清爽感，可降低或減緩由皮膚干燥引起的炎癥，從而使其能夠廣泛應用于化妝品行業，用作護膚品等 。另外 ， 氨基酸產品還有良好的抗菌活性和低刺激性，可用作表面活性劑、染發劑和護發劑等 。3另外氨基酸及其衍生物與皮膚成分相近，因而具有調節皮膚pH值變化的緩沖作用及抗菌作用等 。31
生物降解塑料領域
隨著塑料制品的廣泛使用和人們對環境污染問題的日益重視,開發利用可生物降解塑料已勢在必行 。PHB作為一種新型的可生物降解高分子材料具有廣泛的應用前景 。32國內外對生物可降解塑料及其制品的研究開發非?；钴S，用微生物合成PHB的塑料物質作為生物可降解塑料稱之為“生態綠色塑料”，是未來塑料行業的一大發展趨勢 。33
種類
氨基酸的分類沒有統一規定的方法，分類方法不同，同一種氨基酸所屬的類別也就不同 。這里分別從化學和營養學的角度對氨基酸進行分類 。34
根據是否參與蛋白質合成
可以將氨基酸分成兩大類 ， 即蛋白質氨基酸和非蛋白質氨基酸 。3
從生物體內分離獲得的各類氨基酸有幾百種，但組成蛋白質的氨基酸僅有20種，均為α-氨基酸，即氨基酸中的氨基（-NH2）連接在羧基端（-COOH）的α-碳原子上 。除了甘氨酸以外，其他蛋白質氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子 ， 均為L型氨基酸 。非蛋白質氨基酸是指除20種常見蛋白質氨基酸以外的含有氨基和羧基的化合物，多以游離或小肽的形式存在于生物體的各種組織或細胞中 。3
根據人體是否能夠合成
根據此種分類方法 ， 氨基酸分為：必需氨基酸—體內不能自由合成，必須由食物供給；非必需氨基酸一體內能夠合成 。必需氨基酸對成人來說共8種，即賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、蘇氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸 ， 35對于嬰兒，除了上述8種氨基酸以外 ， 組氨酸也是必需的 。下表包含8種必需氨基酸 和12種非必需氨基酸：34


文章插圖

根據20種蛋白質氨基酸的側鏈R基團
從氨基酸的結構通式可知，各種氨基酸的區別就在于側鏈R基的不同 。組成蛋白質的20種常見氨基酸可以按R基的化學結構、酸堿性、極性大小等方面進行分類 。36
根據側鏈R基團的化學結構
根據R基團的化學性質分脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、雜環族氨基酸 。36


文章插圖

根據R基團的酸堿性
根據R基團的酸堿性分為酸性氨基酸、堿性氨基酸和中性氨基酸 。天冬氨酸和谷氨酸的側鏈分別含有β-羧基和γ-羧基，在生理pH下解離帶負電荷 。這兩種氨基酸屬于酸性氨基酸 。賴氨酸側鏈末端ε-碳原子上含有一個氨基 ， 精氨酸側鏈的δ-碳原子上含有一個胍基，組氨酸的β-碳原子上含有一個咪唑基 。這三種氨基酸在生理pH下含有帶正電荷的側鏈基團，屬于堿性氨基酸 。36


文章插圖

根據側鏈R基團的極性
可將它們分為兩類：非極性氨基酸和極性氨基酸 。非極性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、頌氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 。根據在pH中性范圍是否帶電，極性氨基酸可分為：①不帶電荷：絲氨酸、蘇氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺 。②帶正電荷：賴氨酸、精氨酸、組氨酸 。③帶負電荷：天冬氨酸、谷氨酸 。3
合成方法
生物合成
氨基酸合成的公共途徑氨基酸合成的公共途徑主要是氨基化作用和轉氨作用 。37
氨基化作用包括還原氨基化作用、直接氨基化作用和酰胺化作用 。還原氨基化作用是由L-氨基酸脫氫酶催化的α-酮酸與氨生成氨基酸的過程 ， 它是氨基酸分解代謝中L-氨基酸脫氫酶催化氧化脫氨基的逆反應 。在氨基酸脫氫酶中最重要的是谷氨酸脫氫酶 。反應分兩步進行 ， 第一步脫水縮合，第二步還原 。直接氨基化作用是指一些有機酸，如延胡索酸 ， 在L-天冬氨酸酶的催化下，可以直接進行氨基化反應 ， 生成天冬氨酸 。酰胺化作用是動、植物及微生物中普遍存在谷氨酰胺合成酶和天冬酰胺合成酶 ， 利用ATP提供的能量，催化合成谷氨酰胺和天冬酰胺的過程 。37
大多數氨基酸在肝臟中水解的第一步都是通過轉氨作用脫氨，即將其氨基轉移給一個α-酮酸，產生與原氨基酸相應的酮酸和一個新的氨基酸 。催化轉氨作用的酶稱為氨基轉移酶（amino-transferase）或轉氨酶（transaminase） 。氨基轉移酶的種類很多，不同的氨基酸各有特異的氨基轉移酶催化轉氨反應 。除甘氨酸、賴氨酸和組氨酸外，其余α-氨基酸均可參加轉氨作用，并各自有其特異的酶 。38
化學合成
氨基酸的化學生產方法主要有發酵法、酶促合成法、蛋白質水解提取法和化學合成法四種氨基酸生產方法，但絕大多數氨基酸都是以發酵法和酶促合成法生產的 。39
發酵法
1956年日本科學家Kinoshita等發現，在培養某些微生物（如谷氨酸棒桿菌）時會產生谷氨酸的積累，從此揭開了用微生物發酵法生產氨基酸的歷史新篇章 。發酵法分為直接發酵法和添加前體發酵法：3940
直接發酵法
按照生產菌株的特性，直接發酵法可分為四類：第一類是使用野生型菌株直接糖和銨鹽發酵生產氨基酸，如谷氨酸、丙氨酸和須氨酸的發酵生產；第二類是使用養缺陷型突變株直接由糖和銨鹽發酵生產氨基酸；第三類是由氨基酸結構類似物抗突變株生產氨基酸；第四類是使用營養缺陷型兼抗性突變株生產氨基酸 。41
添加前體發酵法
又稱微生物轉化法，這種方法使用葡萄糖作為發酵碳源能源，再添加特異的前體物質（即在氨基酸生物合成途徑中的一些合適的中間代謝產物），以避免氨基酸合成途徑中的反饋抑制作用，經微生物作用將其有效地轉變為目的氨基酸 。39
酶促合成法
酶促合成法也稱酶工程技術法、酶轉化法，是在特定酶作用下使有些化合物轉化成相應氨基酸的技術 。基本原理是以化學合成的、生物合成的或天然存在的氨基酸前體為原料 ， 用經固定化處理的含特定酶的微生物、植物或動物細胞，通過酶促反應制備氨基酸 。42
蛋白質水解提取法
蛋白質水解提取法是傳統的氨基酸生產技術，是以面筋或豆柏等植物蛋白為原料，加酸水解，使蛋白質水解成多種氨基酸的方法 。39
化學合成法
化學合成法以α-鹵代羧酸、醛類、甘氨酸衍生物、異氰酸鹽、鹵代烴、α-酮酸及某些氨基酸為原料 ， 經氨解、水解、縮合、取代、加氫等化學反應合成α－氨基酸 ?；瘜W合成法是制備氨基酸的重要途徑之一，但是氨基酸種類較多，結構各異，故不同氨基酸的合成方法不盡相同 。40
結構通式
氨基酸的通式：2


文章插圖

對于大多數氨基酸來說 ， R代表復雜的側鏈基團，在甘氨酸中，R代表H 。脯氨酸和羥基脯氨酸的結構例外，其氨基為環狀結構的亞氨基 。氨基酸的組成與結構變化很大 。氨基酸是與生命起源和生命活動密切相關的蛋白質的基本組成單位，其中氨基酸的連結順序由遺傳密碼決定 。2
天然產氨基酸，除甘氨酸外，其他所有α-C都是手性的，都有旋光性，一般用D、L名法來命名天然產氨基酸 。天然產氨基酸主要是L型的 ， 也有D型的 ， 但很少，主要來自微生物的代謝產物 。因為組成蛋白質的氨基酸都是L型的 ， 因此往往省略不寫L 。一般L型氨基酸可以用如下通式表示其構型：43


文章插圖

如用R、S命名法，天然產L型氨基酸大多是S型的，但也有少量是R型的 ， 如L-半胱氨酸 。43

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